Add time:07/25/2019         Source:sciencedirect.com

RésuméQuatre variants de l'hémoglobine humaine affectant la position α126 (H9), normalement occupée par un aspartate, ont été rapportés dans la littérature. Il s'agit des Hbs Montefiore (→ Tyr), Tarrant (→ Asn), Fukutomi (→ Val) et Sassari (→ His). Dans cette étude, nous décrivons un nouveau mutant, l'Hb West One où ce résidu est remplacé par une glycine. L'aspartate α 126 est impliqué dans un réseau de liaisons hydrogène et de ponts salins assurant d'étroits contacts entre les extrémités C-terminales des chaînes α et β dans la configuration désoxygénée. La rupture de ces liaisons lors de la transition entre la forme oxygénée et la forme désoxygénée est à l'origine d'une part importante de la variation d'énergie libre entre ces deux configurations. Une étude comparative des propriétés fonctionnelles de ces mutants montre que, dans les conditions de mesure standard (pH 7,2, NaCl 0,1M), leur affinité pour l'oxygène est augmentée de façon identique, et leur coopérativité diminuée. En revanche, l'effet du L345, un effecteur allostérique dérivé du bezafibrate et se liant spécifiquement aux chaînes α, varie d'un cas à l'autre: normal lorsque le site α 126 est occupé par un résidu de faible taille (glycine ou asparagine), diminué ou aboli lorsque ce dernier est occupé par un résidu volumineux (tyrosine ou histidine). Une modélisation moléculaire permet de distinguer ces deux groupes de mutants selon que la modification structurale porte, ou non, atteinte au site de fixation du chlore.

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